Трипсин

Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.

Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.

Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Источник: Википедия

Упоминания в литературе

Протеолитические ферменты синтезируются ацинозными клетками в виде проферментов, которые активируются в кишечнике. Так, трипсиноген под воздействием энтерокиназы активируется до состояния трипсина. Аналогичные превращения происходят и с другими эндопептидазами – химотрипсиногенами, проэластазами и экзопепетидазами – карбоксипептидазами, аминопептидазами и другими белками (например, калликреиногеном).

Дмитрий Шаров, Энциклопедия клинической гастроэнтерологии, 2009

Пищеварение в двенадцатиперстной кишке происходит прежде всего под действием поджелудочного сока, который содержит ферменты, действующие практически на все пищевые вещества. Например, под влиянием фермента трипсина в основном завершается начавшееся в желудке расщепление белков до образования растворимых в воде аминокислот. Под действием другого фермента (липазы) происходит расщепление жиров на более простые составляющие – глицерин и жирные кислоты. В присутствии фермента поджелудочной железы амилазы крахмал, не подвергшийся пищеварительному действию слюны, расщепляется на молекулы глюкозы.

Алевтина Корзунова, Очищение желудочно-кишечного тракта народными средствами, 2013

Важнейшими составными элементами панкреатического сока являются ферменты, т. е. вещества, которые ускоряют различные процессы, происходящие в организме: трипсин, липаза, амилаза и др.

Валентина Моисеева, Сахарный диабет. Жизнь без инсулина

Попадая в кишечник вместе с желчью и кишечным соком, ферменты поджелудочной железы продолжают процесс пищеварения, начатый слюной и желудочным соком. Амилаза расщепляет крахмал и гликоген до дисахаридов; липаза, значительно активированная желчными кислотами, расщепляет нейтральные жиры до жирных кислот и глицерина. Протеазы (трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза), активируясь в тонкой кишке, расщепляют белки до аминокислот. Протеиназы выделяются в кишечник в виде проферментов, где активизируются. Так, выделяемый поджелудочной железой трипсиноген переходит в активный фермент – трипсин – под влиянием кишечной энтерокиназы. Клетки поджелудочной железы вырабатывают также и ингибитор трипсина, предохраняющий их от самопереваривания, частично он выделяется и в составе панкреатического сока.

Галина Ивановна Дядя, Как сбалансировать гормоны щитовидной железы, надпочечников, поджелудочной железы, 2013

В протоке поджелудочной железы главными ферментами для расщепления белков растительного происхождения являются трипсин и химотрипсин. Эти ферменты, проходя проток фатерового сосочка, смешиваются с желчью, которая, несмотря на наличие желчных кислот, является щелочной.

Борис Болотов, Лечение желудочно-кишечного тракта по Болотову, 2009

Гликопротеин IV (молекулярная масса 85 000–100 000) отличается от других гликопротеинов резистентностью к трипсину и химотрипсину. Функция нуждается в уточнении.

М. В. Дроздова, Заболевания крови, 2008

• трипсин (выделяется в неактивной форме – трипсиноген), активирующийся под влиянием кишечного фермента энтерокиназы и расщепляющий белки.

А. Ю. Осипова, Побеждаем диабет. Эффективные методы лечения, 2010

В норме уровень трипсина составляет 25,0 ? 5,3 мг/л. Трипсин образуется в поджелудочной железе в виде трипсиногена – своего предшественника, активизирующегося в результате воздействия энтерокиназы. По активности трипсина в сыворотке крови оценивают состояние поджелудочной железы (особенно при остром панкреатите).

А. М. Соловьев, 250 показателей здоровья, 2013

В технологии переработок неразделанной рыбы посолом, холодным копчением, вялением, а также при хранении охлажденной рыбы необходимо принимать во внимание деятельность ферментов внутренних органов (кишечника, пилорических придатков), представленных пепсином и трипсином, которые по оптимуму рН близки к пищеварительным ферментам наземных животных, однако имеют отличия. Пищеварительные ферменты рыб имеют температурный оптимум значительно ниже, а способность расщеплять белки выше, чем у наземных животных.

Б. Т. Репников, Товароведение и биохимия рыбных товаров, -1

Полимеразы прокариот обозначаются римскими цифрами (в отличие от полимераз эукариот, которые обозначаются греческими буквами). Наиболее полно изучена ДНК-полимераза I (Ро11) Е. соli. Она представляет собой одиночный полипептид с мультифуикциональными активностями. В качестве ДНК-полимеразы Ро11 катализирует перенос 5'-дезоксинуклеотидильных единиц дезоксинуклеозид-5'-трифосфатов к З'-ОН-группе в цепи ДНК или РНК, после чего происходит спаривание перенесенного основания с соответствующим основанием комплементарной цепи ДНК. Таким образом, для полимеризации ферменту необходимы праймер в качестве акцептора дезоксинуклеотида и матрица, определяющая присоединение нужного нуклеотида. Помимо полимеризации нуклеотидов, Ро11 катализирует две другие реакции, биологическая роль которых очень важна. В одной из них происходит гидролиз фосфодиэфирных связей в одной цепи ДНК или на неспаренном конце дуплексной ДНК, причем за один акт удаляется один нуклеотид, начиная с 3'-конца цепи (3'-5'-экзонуклеаза). Вторая реакция также состоит в отщеплении нуклеотидов, но гидролиз начинается с 5'-конца двунитевой ДНК в направлении к 3'-концу (5'-3'-экзонуклеаза). Эти различные активности присущи разным сайтам полипептидиой цепи РоlI, Если in vitro обработать РоlI трипсином, то полипептидная цепь расщепится на большой и малый фрагменты. Большой, С-концевой фрагмент («фрагмент Кленова») сохраняет ДНК-полимеразную и 3' -5'-экзонуклеазную активности; малый N-концевой фрагмент обладает только 5'-3'-экзонуклеазной активностью.

И. М. Спивак, Репликация ДНК: учебное пособие, 2011