Ферменты

Ферме́нты (от лат. fermentum) или энзи́мы (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»), — обычно достаточно сложные молекулы белка, рибозимы или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной.

Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

Источник: Википедия

Упоминания в литературе

По химической природе все гипоталамические и гипофизарные гормоны являются пептидами, т. е. состоят из аминокислот. Пептидами называют белки, молекулы которых состоят из небольшого количества аминокислот – не более сотни. Например, молекула тиреолиберина состоит из трех аминокислот, молекула кортиколиберина – из 41, а молекула такого гормона, как пролактинингибирующий фактор (который не будет рассматривается в данном курсе), состоит всего из одной аминокислоты. Вследствие своей пептидной природы все гипоталамические и гипофизарные гормоны, попадая в кровь, очень быстро разлагаются ферментами. Время, за которое содержание введенного пептида уменьшается вдвое (время полужизни), обычно составляет несколько минут. Это затрудняет их определение и обусловливает некоторые особенности их действия. Дополнительные трудности при определении концентрации гипоталамических гормонов создаются тем, что в отсутствие внешних стимулов их секреция происходит отдельными пиками. Поэтому для большинства гипоталамических гормонов концентрация их в крови в состоянии физиологической нормы определена только косвенными методами.

Дмитрий Жуков, Биологические основы поведения. Гуморальные механизмы, 2004

Аминокислоты представляют собой органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппы (NH2-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы). Известно около двухсот природных аминокислот, однако в состав белков входят только двадцать аминокислот, которые называют нормальными, основными или стандартными. Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Нарушения обмена аминокислот часто связаны с аномалиями трансаминирования: с уменьшением активности ферментов, катализирующих реакции трансаминирования, – аминотрансфераз при гипо- или авитаминозах В6, нарушением синтеза аминотрансфераз, недостатком кетокислот, необходимых для трансаминирования в связи с угнетением цикла трикарбоновых кислот при гипоксии, сахарном диабете и т. д.

В. Ф. Корсун, Фитотерапия против диабета. Травы жизни, 2016

1. Обмен веществ объединяет различные химические реакции, происходящие в живом организме, которые приводят к синтезу крупных молекул (анаболизм) или их распаду на более мелкие (катаболизм). Реакция первого типа требует поглощения ее выделением. Многие нарушения обмена веществ обусловлены дефицитом и значительно реже повышенной продукцией определенных белков в результате мутации специфического гена. Белки в качестве ферментов или гормонов катализируют или регулируют метаболические реакции. Дефицит белков может привести к изменению синтеза или распада различных веществ, нарушению их транспорта или рецепторной функции клеток.

Александр Вячеславович Писклов, Факультетская терапия. Конспект лекций, 2005

Белки входят в состав всех известных в настоящее время ферментов. Простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. Ферментам же принадлежит основополагающая роль в усвоении пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

Юлия Николаевна Улыбина, Питание и диета для мачо

Ферментативная (или каталитическая) функция обеспечивается за счет наличия специальных белков-ферментов, ускоряющих биохимические реакции, протекающие в клетках. Открыто более двух тысяч ферментов. Практически все они являются белками.

Валентина Моисеева, Лечебное питание при ожирении, 2013

Биохимические особенности опухоли зависят не от появления новых ферментов в клетках, а от расстройства последовательности синтеза изоферментов (или изоэнзимов – различных форм одного и того же фермента, существующих в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах), которые присутствуют и в нормальных клетках. В результате изменяется соотношение некоторых изоферментов, что приводит к усилению скорости гликолиза и изменению его взаимодействия с другими процессами метаболизма. Показано, что различие в изоферментном составе нормальных и опухолевых клеток касается таких ферментов, как гексокиназа, альдолаза, пируваткиназа, лактат-дегидрогеназа, аденилаткиназа, и др. Но это только частично объясняет образование опухоли, являясь лишь звеном механизма канцерогенеза.

Г. А. Гарбузов, Рак можно победить! Ловушка для раковых клеток, 2012

Механизм действия: сера играет существенную роль в регуляции проницаемости клеточных мембран, что имеет первостепенное значение в клеточном обмене веществ. Сера участвует в процессах роста, репарации (восстановления) и заживления клеточной ткани различных органов и в процессах обновления клеток организма. Она также играет важную роль в метаболизме углеводов, что оказывает влияние на содержание сахара в крови больных диабетом. Сера обеспечивает стабильность структуры белков, входит в состав незаменимых аминокислот – метионина, цистеина, цистина и таурина, которые участвуют в синтезе белков и ферментов.

М. А. Шишкина, Справочник БАДов, 2013

В микробной клетке ферменты являются биологическими катализаторами, отличающимися от других катализаторов исключительной эффективностью и высокой специфичностью как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры субстрата. Ферменты обеспечивают протекание реакций в физиологических условиях. Скорость этих реакций зависит от условий, в которых находится данный микроорганизм, в частности от температуры среды, ее рН и других факторов.

Аурика Луковкина, Полный курс за 3 дня. Микробиология, 2009

Управляемый, в основном метаболический ацидоз, в этих условиях способствует фиксации растворенного в крови углекислого газа клетками тканей по принципу фотосинтеза; при необычном, эндогенном режиме питания «растормаживаются» древние реакции, свойственные некоторым млекопитающим, способным усваивать углекислый газ из воздуха, подобно растениям, обеспечивая тем самым синтез белковых и других органических соединений [Гулый М. Ф., Мельничук Д. А., 1978]. В состоянии стресса синтез нуклеиновых кислот (наследственного аппарата клеток), аминокислот и других биологически активных веществ, необходимых для продолжения жизнедеятельности, находится в прямопропорциональной зависимости от процесса фиксации углекислого газа клетками. Основным «сырьем» для этого синтеза являются, кроме углекислоты, кетоновые тела, а также балластные белки, которые образуются в процессе жизнедеятельности организма как промежуточные продукты обмена и аутолиза нежизнеспособных тканей. В этих условиях стресса, отсутствия экзогенного питания и нарастающего ацидоза «растормаживаются» и другие древние функции аварийного, саногенетического плана, сформировавшиеся в фило- и онтогенезе: например, макрофаги, кроме свойственной им в обычных условиях жизнедеятельности и экзогенного питания защитной функции фагоцитоза чужеродного антигенного материала, проявляют «пластическую» функцию. Они перерабатывают своими лизосомальными ферментами «балластные» белки в иные, пригодные в условиях эндогенного питания для структурных целей.

А. Н. Кокосов, Разгрузочно-диетическая терапия больных бронхиальной астмой, 2004

Полимеразы прокариот обозначаются римскими цифрами (в отличие от полимераз эукариот, которые обозначаются греческими буквами). Наиболее полно изучена ДНК-полимераза I (Ро11) Е. соli. Она представляет собой одиночный полипептид с мультифуикциональными активностями. В качестве ДНК-полимеразы Ро11 катализирует перенос 5'-дезоксинуклеотидильных единиц дезоксинуклеозид-5'-трифосфатов к З'-ОН-группе в цепи ДНК или РНК, после чего происходит спаривание перенесенного основания с соответствующим основанием комплементарной цепи ДНК. Таким образом, для полимеризации ферменту необходимы праймер в качестве акцептора дезоксинуклеотида и матрица, определяющая присоединение нужного нуклеотида. Помимо полимеризации нуклеотидов, Ро11 катализирует две другие реакции, биологическая роль которых очень важна. В одной из них происходит гидролиз фосфодиэфирных связей в одной цепи ДНК или на неспаренном конце дуплексной ДНК, причем за один акт удаляется один нуклеотид, начиная с 3'-конца цепи (3'-5'-экзонуклеаза). Вторая реакция также состоит в отщеплении нуклеотидов, но гидролиз начинается с 5'-конца двунитевой ДНК в направлении к 3'-концу (5'-3'-экзонуклеаза). Эти различные активности присущи разным сайтам полипептидиой цепи РоlI, Если in vitro обработать РоlI трипсином, то полипептидная цепь расщепится на большой и малый фрагменты. Большой, С-концевой фрагмент («фрагмент Кленова») сохраняет ДНК-полимеразную и 3' -5'-экзонуклеазную активности; малый N-концевой фрагмент обладает только 5'-3'-экзонуклеазной активностью.

И. М. Спивак, Репликация ДНК: учебное пособие, 2011

Второй по значимости источник энергии в организме – это жиры. На их долю приходится от 20 до 30 % общего количества потребляемой энергии. Жиры используются не только как субстрат энергетических превращений – они также являются необходимым элементом при построении клеточных мембран, а также некоторых гормонов и ферментов, катализирующих ключевые реакции обмена веществ в организме.

Н. И. Волков, Эргогенные эффекты спортивного питания. Научно-методические рекомендации для тренеров и спортивных врачей, 2016

Лактатдегидрогеназа – это фермент, катализирующий реакцию обратимого восстановления пирувата в молочную кислоту. Лактатдегидрогеназа встречается во всех органах и тканях, поэтому для диагностических целей определяют изоформы этого фермента, которые встречаются в определенных органах и тканях. Существует пять основных изоформ лактатдегидрогеназы. В норме общая активность лактатдегидрогеназы 220– 1100 нмоль/(с × л). На долю отдельных изоферментов ЛДГ приходится:

А. М. Соловьев, 250 показателей здоровья, 2013

Адренергические рецепторы – разновидность биохимических рецепторов, представляющие собой молекулы белка, имеющие высокую степень сродства к катехоламинам (адреналину и норадреналину) и обладающие свойством стереоспецифически связывать эти вещества с образованием комплекса «вещество – рецептор». Различают два главных класса адренергических рецепторов: α-адренергические рецепторы и β-адренергические рецепторы. В зависимости от относительного порядка связывания с различными агонистами и антагонистами каждый класс подразделяется на два подкласса: соответственно α1, α2 и β1, β2. Адренергические рецепторы могут быть первичным посредником передачи информации от управляющего звена или регулятора к объекту управления. Эпиекфрин или норэпинефрин образуют комплекс с рецепторами мембраны, расположенными на наружной ее поверхности. Образовавшийся комплекс «лиганд – рецептор» возбуждает систему белков, управляющих активностью фермента аденилатциклазы, расположенной на внутренней поверхности мембраны. Активированная аденилциклаза катализирует образование циклического аденозинмонофосфата из аденозинтрифосфата. Циклический аденозинмонофосфат влияет на метаболические реакции, обусловливая возникновение ряда специфических эффектов.

В. А. Корячкин, Толковый словарь анестезиолога-реаниматолога, 2007

Роль железа в организме чрезвычайно велика. Основная его функция – дыхательная. Железо, содержащееся в гемоглобине, обеспечивает транспорт кислорода кровью. Чтобы справиться с этой задачей, металл должен быть двухвалентным. Железо, входящее в состав ферментов тканевого дыхания, напротив, обязательно изменяет свою валентность при транспорте электронов в дыхательной цепи. Роль железа не исчерпывается дыхательной функцией. Оно входит в состав важнейших ферментов антиоксидантной защиты клеток (каталазы, пероксидаз) и ферментов системы обезвреживания чужеродных веществ в печени (цитохромов Р-450). Но оно же способно значительно повредить клетки; Fe+H– инициатор процесса перекисного окисления липидов (ПОЛ).

Н. И. Даников, Целебный имбирь, 2012

Биохимические процессы в клетках происходят благодаря каталитической активности тысяч ферментов. Каждый из них ускоряет, как правило, только одну определенную реакцию. Молекулы ферментов обычно имеют впадину, или «карман», в которой реагирующие молекулы относительно закрыты от остального содержимого клетки и ориентируются нужными сторонами друг к другу. Поэтому ферменты не только ускоряют нужные реакции, но и подавляют ненужные побочные реакции тех же веществ.

Михаил Никитин, Происхождение жизни. От туманности до клетки, 2016

Токоферолы (витамин Е). Токоферолы, или, как их обычно называют, витамин Е, необходимы для поддержания целостности и функции мембранных структур клеток, митохондрий, лизосом. Они участвуют в процессах, связанных с функцией размножения, и играют роль в нормализации и стимуляции мышечной деятельности. Кроме того, токоферолы обладают антиокислительными свойствами. Они предохраняют липиды структур от окисления с образованием активных радикалов, которые способны инактивировать ферменты, витамины, полиненасыщенные жирные кислоты, что имеет значение в развитии атеросклероза. Кроме того, витамин Е, по-видимому, влияет на клеточное дыхание.

Алевтина Корзунова, Семечки, 2013

Ферменты – это особые органические вещества белковой природы. Интересно, что в организме они играют роль катализаторов, т. е. таких веществ, которые способны при определенных условиях увеличивать или, наоборот, уменьшать скорость течения химической реакции. Ферменты, находящиеся в клетках растений, принимают участие в сложном процессе обмена веществ в организме, в частности, играют роль катализатора. Одно лишь присутствие ферментов в организме возбуждает и значительно ускоряет химические процессы.

Д. Б. Абрамов, Совместимость золотого уса с продуктами питания, -1

Незначительное накопление кислот и повышенное содержание полипептидов, аминокислот и аммиака являются причиной меньшего снижения показателя концентрации водородных ионов при созревании мяса больных животных. Этот фактор влияет на активность ферментов мяса пептидаз и протеаз и является условием, благоприятным для развития микроорганизмов.

М. С. Ежкова, Ветеринарно-санитарная экспертиза. Часть 1. Санитария и гигиена промышленного производства продуктов животного происхождения, 2013

Сейчас мы пришли к выводу, что в процессе обмена веществ молекулы перекиси водорода чрезвычайно важны. Они поставляются во все клетки тела по разным физиологическим причинам. Это первая линия обороны против бактерий, дрожжей, вирусов, паразитов, макрофагов и большинства грибов. Она участвует в метаболизме важнейших ферментов, витаминов и минеральных веществ, в углеводном, липидном и белковом обмене, воздействует на иммунную систему – все это еще предстоит изучать.

О. В. Афанасьева, Перекись водорода – природное лекарство, 2008

Процессы созревания рыбы после гибели (от удушья), а также биохимические процессы созревания соленой и вяленой рыбы протекают с участием прежде всего ферментов этих классов. Окислительно—восстановительные ферменты – самый многочисленный класс, насчитывающий более 220 наименований они подразделяются на несколько групп. Первая группа – дегидрогеназы, осуществляющие роль переносчиков водорода. Дегидрогеназы являются двухкомпо—нентными системами, активной частью (коферментами) которых являются НАД (никотинамид—аденин—динуклео—тид) и НАДФ (никотинамид—аденин—динуклеотид—фосфат). В процессе начального созревания рыбы изменениям подвергаются углеводы. При молочнокислом брожении НАД водород (восстановленный водород кофермент дегидрогена—зы) восстанавливает пировиноградную кислоту в молочную. Образующаяся молочная кислота создает кислую среду, неблагоприятную для развития гнилостных микробиологических процессов, белки мышц набухают, застывают, и наступает стадия посмертного окоченения у свежеуснувшей рыбы, что свидетельствует о безупречной свежести рыбы.

Б. Т. Репников, Товароведение и биохимия рыбных товаров, -1

Разрушение ГАМК, превращение снова в глутамин осуществляется при помощи фермента трансаминазы ГАМК. Особенностью взаимодействия ГАМК с рецепторами является то, что при этом медиатор частично разрушается, превращаясь в глутамин, и всасывается на пресинаптической мембране (явление реаптейка).

Аурика Луковкина, Полный курс за 3 дня. Нормальная физиология, 2009

Весьма существенную роль играют макрофаги в постоянстве внутренней среды. Прежде всего они являются единственными клетками, продуцирующими тканевой тромбопластин, и запускают сложный каскад реакций, обеспечивающих свертывание крови. Однако, по-видимому, повышение тромбогенной активности в связи с жизнедеятельностью макрофагов может быть обусловлено также обилием как секретируемых ими, так и внутриклеточными, выделяемыми при распаде клеток, протеолитических ферментов, продукцией простагландинов. Вместе с тем макрофаги продуцируют активатор плазминогена – антисвертывающий фактор.

М. В. Дроздова, Заболевания крови, 2008

Снижение или полная потеря биологического эффекта витаминов может быть вызвана так называемыми антивитаминами – веществами, имеющими структурное сходство с витаминами или вызывающими изменение их химической природы. Действие структуроподобных антивитаминов основано на конкурентных взаимоотношениях с витаминами: заняв место витаминов в структуре фермента, антивитамины не выполняют их специфических функций, в связи с чем развиваются различные расстройства процессов обмена. Вторую группу составляют антивитамины биологического происхождения, разрушающие или связывающие молекулы витаминов: например, ферменты тиаминазы вызывают распад молекул тиамина, яичный белок авидин связывает биотин в биологически неактивный комплекс.

Л. А. Кирсанова, Сбалансированное питание для беременных и кормящих, -1

Гликолиз – ферментативный анаэробный процесс метаболизма углеводов (главным образом, глюкозы) до молочной кислоты. Обеспечивает клетку энергией в условиях недостаточного снабжения кислородом, а в аэробных условиях является стадией, предшествующей дыханию. При гликолизе 1 молекулы глюкозы образуется 2 молекулы молочной кислоты и 2 молекулы АТФ. Окисление – соединение вещества с O2, потеря водорода или потеря электронов. Биологическое окисление катализируют ферменты, локализованные в матриксе митохондрий. Окисление происходит в цикле Кребса, он же цикл трикарбоновых кислот или цикл лимонной кислоты. Молекулой, входящей в цикл Кребса, является ацетилкоэнзим А (который образуется при метаболизме как углеводов, так и липидов и аминокислот). Основная функция окисления субстрата в цикле Кребса – обеспечение реакций окислительного фосфорилирования атомами водорода (Н+). Окислительное фосфорилирование основано на следующих принципах: источником энергии, идущей на присоединение остатка фосфорной кислоты к АДФ (фосфорилирование АДФ, в результате которого образуется АТФ), является соединение атомов водорода с молекулой кислорода, вследствие чего образуется вода (эти реакции – основной потребитель O2 в клетке). Ферменты, осуществляющие процессы окислительного фосфорилирования, встроены во внутреннюю мембрану митохондрий.

Н. Б. Панкова, План-конспект ответов на вопросы экзамена по физиологии, 2009

Т4 свободный проникает внутрь клеток, где подвергается воздействию фермента дейодиназы. Этот фермент работает как ножницы. Он отрезает от Т4 один йодид, и Т4 превращается в Т3 (трийодтиронин). Именно Т3 является по-настоящему активным гормоном. Т4, по сути, его предшественник, прогормон. Т3 руководит энергообменом, биосинтезом белка и многими другими процессами, без которых невозможна нормальная работа клеток.

О. Ю. Демичева, Что со мной, доктор? Вся правда о щитовидной железе, 2017

Истинными лизосомами называют мелкие электронноплотные тельца, образующиеся в пластинчатом комплексе. Пищеварительная функция лизосом начинается только после слияния с фагосомой (фагоцитируемое вещество, окруженное билипидной мембраной) и образования фаголизосомы, в которой смешиваются фагоцитируемый материал и лизосомальные ферменты. После этого начинается расщепление биополимерных соединений фагоцитированного материала на мономеры – аминокислоты, сахара. Эти молекулы свободно проникают через мембрану фаголизосомы в гиалоплазму и затем утилизируются клеткой – идут на образование энергии или построение новых внутриклеточных макромолекулярных соединений.

Аурика Луковкина, Полный курс за 3 дня. Гистология, 2009

В норме кровь и лимфа имеют слабощелочную реакцию, и в нашем организме pН этих сред жёстко удерживается в узких границах, так как только в этих условиях возможна работа большинства ферментов. Для каждого фермента существует свой оптимум величины pH-фактора (для большинства он чуть более 7), при котором ферментативная активность максимальна. Даже незначительные изменения pH-фактора в ту или иную сторону вызывают снижение активности ферментов и уменьшение скорости биохимического процесса. Это один из самых стабильных параметров гомеостаза (постоянства внутренней среды организма).

Артём Демчуков, Фрукторианство. Новый взгляд на эволюцию питания человека, 2017

Пищеварительная функция лизосом начинается только после слияния лизосомы с фагосомой, то есть фагоцитированным веществом, окруженным билипидной мембраной. При этом образуется единый пузырекфаголизосома, в которой смешивается фагоцитированный материал и ферменты лизосомы. После этого начинается расщепление (гидролиз) биополимерных соединений фагоцитированного материала на мономерные молекулы (аминокислоты, моносахара и так далее). Эти молекулы свободно проникают через мембрану фаголизосомы в гиалоплазму и затем утилизируются клеткой, то есть используются или для образования энергии или на построение биополимерных структур. Но не всегда фагоцитированные вещества расщепляются полностью.

Александр Седов, Гистология человека: конспект лекций для вузов, -1

Особое значение в питании спортсменов имеет потребление белков. При окислении их в организме освобождается большое количество энергии. Кроме того, белки являются пластическим (строительным) материалом. Белки входят в состав гормонов, ферментов, эритроцитов и используются для образования антител. Белки – сложные биологические вещества, состоящие из более простых аминокислот. Одни белки содержат все аминокислоты, другие – нет, часть аминокислот синтезируется в организме.

С. Ю. Махов, Методы восстановления, 2016

Белок – основной пластический материал, из которого построены ткани организма. Например, скелетные мышцы в своем составе содержат приблизительно 20% белка. Из белка построены ферменты, которые ускоряют разнообразные реакции, обеспечивающие интенсивность обмена веществ. Они входят в состав гормонов и принимают непосредственное участие в регуляции физиологических процессов.

О. А. Пухова, Питание и диета для офисных работников, -1

Ванадий участвует в клеточном механизме регуляции количества натрия в тканях и межтканевой жидкости, поддерживает синтез ДНК, усиливает эффективность действия инсулина. Оказывает влияние на ряд ферментов.

Алевтина Корзунова, Золотой ус и секс, 2013

При исследовании различных ДНК (у разных видов организмов) было установлено, что аденин одной цепи может связываться лишь с тимином, а гуанин – только с цитозином другой. Следовательно, порядок расположения нуклеотидов в одной цепи строго соответствует порядку их расположения в другой. Этот феномен получил название комплементарности (т. е. дополнения), а противоположные полинуклеотидные цепи называются комплементарными. Именно этим обусловлено уникальное среди всех неорганических и органических веществ свойство ДНК – способность к самовоспроизведению или удвоению (рис. 3). При этом сначала комплементарные цепи молекул ДНК расходятся (под воздействием специального фермента происходит разрушение связей между комплементарными нуклеотидами двух цепей). Затем на каждой цепи начинается синтез новой («недостающей») комплементарной ей цепи за счет свободных нуклеотидов, всегда имеющихся в большом количестве в клетке. В результате вместо одной («материнской») молекулы ДНК образуются две («дочерние») новые, идентичные по структуре и составу друг другу, а также исходной молекуле ДНК. Этот процесс всегда предшествует клеточному делению и обеспечивает передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним и всем последующим поколениям.

Евгений Краснодембский, Общая биология. Пособие для старшеклассников и поступающих в вузы, 2008

Под влиянием специфических ферментов одновременно происходит процесс дейодирования, заключающийся в отщеплении от моно– и дийодтирозина молекулярного йода. Последний вновь поступает во внутренний кругооборот и в конечном счете используется в биосинтезе тироксина и трийодтиронина.

Л. В. Рудницкий, Заболевания щитовидной железы. Карманный справочник, 2015

β-клетки составляют примерно 70% площади островков, они вырабатывают проинсулин, состоящий из трех пептидных цепей. α– и β-цепочки соединены дисульфидным мостиком. Обратим на это дополнительное внимание, потому что одним из препаратов, улучшающих состояние пациентов с диабетом, является гомеопатический препарат сульфур, уркепляющий дисульфидные мостики. Проинсулин в дальнейшем превращается в активный инсулин. Это происходит с помощью ферментов внутри внутриклеточного комплекса Гольджи благодаря отщеплению С-пептида. Итак, активная форма инсулина – это две цепи из аминокислот.

А. Ю. Осипова, Побеждаем диабет. Эффективные методы лечения, 2010

Исследования свойств пиявочного секрета продолжались. В 1969 году были открыты полипептиды (белки), блокирующие протеолитические ферменты – трипсин и плазмин, участвующие в расщеплении пищи, названные бделлины. С их помощью консервируется кровь, насосанная пиявкой, сохраняясь в ее кишечном тракте длительное время. Обнаружены были также другие белковые соединения – эглины, инактивирующие протеазы гранулоцитов человека – катепсин G и эластазу. Эглины, вступая во взаимодействие с катепсинами лизосом макрофагов, полиморфно-ядерных лейкоцитов, поддерживающими воспалительный процесс и деструкцию ткани при ряде заболеваний инфекционно-аллергического и иммунопатологического происхождения, таких как ревматоидный артрит, подагра, выполняют задачу противовоспалительного фактора, уменьшая степень отека тканей, вовлеченных в патологический процесс. Значение этих реакций блокирования расщепления коллагена, протеогликанов, других белков тканей организма, осуществляемых с участием эглинов, трудно переоценить.

Наталья Ольшевская, Лечение пиявками. Золотые рецепты гирудотерапии, 2010

Изучением генетических основ чувствительности организма человека к лекарственным веществам и занимается фармакогенетика. Наследственные факторы, определяющие необычные реакции на лекарственные средства, в основном являются биохимическими и выражаются чаще всего недостаточностью ферментов. Атипичные реакции могут проявляться и при наследственных нарушениях обмена веществ. Биотрансформация лекарственных средств в организме человека происходит под влиянием специфических белков (ферментов). Синтез ферментов находится под строгим генетическим контролем. При мутации соответствующих генов возникают наследственные нарушения структуры и свойств ферментов – ферментопатии.

Аурика Луковкина, Полный курс за 3 дня. Фармакология, 2009