Связанные понятия
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот - это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
Ферме́нты (от лат. fermentum) — обычно достаточно сложные молекулы белка, рибосом или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.Ферментативная активность может регулироваться...
Липи́ды (от др.-греч. λίπος — жир) — обширная группа природных органических соединений, включающая жиры и жироподобные вещества. Молекулы простых липидов состоят из спирта и жирных кислот, сложных — из спирта, высокомолекулярных жирных кислот и других компонентов. Содержатся во всех живых клетках.
Биосинтез — процесс синтеза природных органических соединений живыми организмами. Путь биосинтезного соединения — это приводящая к образованию этого соединения последовательность реакций, как правило, ферментативных (генетически детерминированных), но изредка встречаются и спонтанные реакции, обходящиеся без ферментативного катализа. Например, в процессе биосинтеза лейцина одна из реакций является спонтанной и протекает без участия фермента. Биосинтез одних и тех же соединений может идти различными...
Пепти́ды (греч. πεπτος «питательный») — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из α-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот.
Упоминания в литературе
Чтобы читатель далее более четко понимал, как устроены вирусы, каковы молекулярные механизмы их взаимодействия с клеткой, необходимо сделать небольшое напоминание о том, как хранится и используется генетическая программа в обычной нормальной клетке высших организмов. Основу генетического аппарата (генома) подавляющего большинства организмов составляет высокополимерная молекула ДНК, состоящая из двух полимерных цепей, закрученных в правильную двойную спираль. B ней закодирована вся наследственная информация о формировании организма и его дальнейшем функционировании. ДНК, как из кирпичиков, строится из четырех видов молекул, которые называются нуклеотидами. Каждый нуклеотид – это одно из четырех азотистых оснований (аденин, гуанин, цито-зин или тимин, сокращенно А, Г, Ц и Т), соединенных с углеводом – дезоксирибозой и еще остатком фосфорной кислоты. Последовательность нуклеотидов в ДНК и является тем, что называют генетическим кодом, в котором зашифрованы структуры различных
белков . Участок длинной молекулы ДНК, кодирующий определенный белок (иногда только РНК), получил название «ген». Однако одного наличия гена недостаточно для синтеза белка. Чтобы это произошло, требуется посредник, который обеспечивает перенос информации от ДНК, расположенной в ядре клеток, в цитоплазму, где и происходит синтез белка. Таким посредником служит другая специальная молекула – рибо-нуклеиновая кислота (РНК). В ней вместо дезоксирибозы присутствует рибоза (отсюда и название). РНК синтезируется на ДНК (процесс называется транскрипцией), а затем переходит из ядра в цитоплазму. Там на специальных «машинах» – рибосомах на этой РНК, как на матрице, и синтезируется белок (процесс синтеза белка по-научному называют трансляцией). Такая последовательность молекулярных событий получила название основной догмы молекулярной биологии.
Таким образом, в первичном «органическом бульоне», покрывшем Землю, процесс образования белковых молекул шел за счет Z-аминокислот. Очень рано появились металлоорганические комплексы, в том числе железопорфирины, которые могли играть роль мощных катализаторов в реакциях окисления с выделением энергии. Синтез белковых молекул, вероятно, являлся уже достаточно сложным процессом к тому времени, когда сформировались механизмы трансляции. Белковые «протоклетки» могли образовываться путем формирования поверхностей с избирательными свойствами. Образование нуклеиновых кислот шло независимо от
белков , а их комплексы возникли уже позже. Первые организмы представляли собой агрегаты нуклеопротеидов, способных к самоудвоению (дубликации) и связанных с другими белками, осуществляющими ферментативное расщепление органических веществ с выделением энергии. Эти первичные гетеротрофные организмы обладали свойствами, составляющими основу живого. Для них было характерно следующее:
Для того чтобы оценить всю значимость
белков в природе и существовании человека, достаточно вспомнить одно из известных выражений Фридриха Энгельса: «Жизнь – это способ существования белковых тел». Именно белки составляют основу протоплазмы и встречаются всюду, где есть жизнь, независимо от формы ее организации. С белками связаны такие свойства организмов, как пищеварение, раздражимость, движение, способность к размножению, сократимость, пищеварение и др. Белки строятся из аминокислот, как из кирпичиков строится здание. Многообразие белков очень велико. Каждому из них соответствует своя последовательность аминокислот. Белки могут быть простыми (состоять только из аминокислот) и сложными. К простым белкам относят альбумины (альбумин яичный), кератин волос, кожи, перьев у птиц, коллаген кожи, сухожилий у человека. Сложные белки состоят из белковой и связанной с ней небелковой части (гемоглобин, липопротеины и др.). В зависимости от той функции, которую выполняют белки в организме, они могут быть структурными (в составе соединительной ткани), транспортными (в составе гемоглобина), защитными (образуют антитела), сократительными (в мышцах), запасными (молоко), гормонами, ферментами и другими биологически активными веществами. Белки являются необходимым компонентом пищи и составляют 10–12 % от общего получаемого с едой количества энергии. Из белков строятся все органы и ткани человека. Именно белки являются необходимым условием для роста и поддержания их целостности.
Каждый отдельно взятый вирус (вирион) состоит из сердцевинной части, представленной комплексом нуклеиновой кислоты (РНК или ДНК), и
белков – нуклеопротеида и оболочки, образованной белковыми субъединицами, – капсида. У ряда «одетых» вирусов имеется дополнительная мембраноподобная оболочка, включающая в себя липиды и поверхностные гликопротеины, играющие важную роль в реализации инфекционных свойств вируса, определяющие его антигенность и иммуногенность. Жизненный цикл подавляющего большинства вирусов представляет собой ряд последовательных этапов взаимодействия их с чувствительной клеткой, в результате которых генетический материал вируса проникает в клетку. При этом все основные процессы жизнедеятельности клетки, в первую очередь синтез нуклеиновых кислот и белков, оказываются под контролем вирусного генома. В результате за счет ресурсов клетки создаются основные компоненты вирионов, которые после самосборки покидают ее.
Наша пища состоит из очень большого количества химических веществ, в основном
белков , жиров и углеводов. Количество аминокислот в одной молекуле различных белков различно. Каждый белок обладает своей, присущей только ему последовательностью аминокислот. Белки выполняют самые разнообразные функции: ферментативные, гормональные (инсулин), структурные (коллаген), двигательные (белок мышечной ткани миозин), транспортные (гемоглобин, доставляющий кислород к клеткам и тканям), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин) и т. д. Белки служат основной составляющей оболочек клеток и клеточных компонентов. Исключительное свойство белка – его способность самопроизвольно воссоздавать свойственную ему структуру. Вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение различных функций) связана с веществами белковой природы. Без белков жизнь невозможна. Белки – это важнейший компонент пищи человека и животных, они используются организмом человека главным образом для пластических процессов, т. е. являются основным материалом для восстановления и новообразования структурных элементов клеток. Энергетически же процессы в организме происходят в основном за счет жиров и углеводов. Лишь во время больших недостатков содержания в пище углеводов и жиров организм использует белки как источник энергии.
Связанные понятия (продолжение)
Углево́ды — органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько гидроксильных групп. Название класса соединений происходит от слов «гидраты углерода», оно было впервые предложено К. Шмидтом в 1844 году. Появление такого названия связано с тем, что первые из известных науке углеводов описывались брутто-формулой Cx(H2O)y, формально являясь соединениями углерода и воды.
Гликопротеи́ны (устар. гликопротеиды) — это двухкомпонентные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.
Олигосахариды — углеводы, содержащие от 2 до 10 моносахаридных остатков (от греч. ὀλίγος — немногий).
Полисахариды — высокомолекулярные углеводы, полимеры моносахаридов (гликаны). Молекулы полисахаридов представляют собой длинные линейные или разветвлённые цепочки моносахаридных остатков, соединённых гликозидной связью. При гидролизе образуют моносахариды или олигосахариды. У живых организмов выполняют резервные (крахмал, гликоген), структурные (целлюлоза, хитин) и другие функции.
Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках. Кроме них, пептидную связь расщепляют также протеасомы.
Подробнее: Протеаза
Лектины (от лат. legere — собирать) — белки и гликопротеины, обладающие способностью высокоспецифично связывать остатки углеводов на поверхности клеток, в частности, вызывая их агглютинацию. Лектины нередко участвуют в клеточном распознавании, например, некоторые патогенные микроорганизмы используют лектины для прикрепления к клеткам поражённого организма. Первоначально лектины были выделены из семян растений, однако они найдены у большинства живых организмов. Лектины могут вызывать агглютинацию...
Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, лат. lysin) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания.
Метионин — алифатическая серосодержащая α-аминокислота, бесцветные кристаллы со специфическим неприятным запахом, растворимые в воде, входит в число незаменимых аминокислот. Содержится во многих белках и пептидах (метионин-энкефалин, метионин-окситоцин). Значительное количество метионина содержится в казеине.
Гидролазы (КФ3) — это класс ферментов, катализирующий гидролиз ковалентной связи. Общий вид реакции, катализируемой гидролазой, выглядит следующим образом...
Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота; 2-амино-3-меркаптопропановая кислота) — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.
Глутамин (также Глютамин) (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы.
Фосфолипи́ды — сложные липиды, сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот. Содержат остаток фосфорной кислоты и соединённую с ней добавочную группу атомов различной химической природы.
Аспараги́н (англ. Asparagine; принятые сокращения: Асн, Asn, N) — амид аспарагиновой кислоты (2-амино-бутанамид-4-овая кислота, Asx или B). Одна из 20 наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Их кодоны AAU и AAC.
Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аспартат, аминобутандиовая кислота, 2-аминобутандиовая кислота) — алифатическая аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот организма. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в центральной нервной системе.
Биоти́н (кофермент R, иногда называют витамин Н, витамин B7) — водорастворимый витамин группы В. Молекула биотина состоит из тетрагидроимидазольного и тетрагидротиофенового кольца, в тетрагидротиофеновом кольце один из атомов водорода замещён на валериановую кислоту. Биотин является кофактором в метаболизме жирных кислот, лейцина и в процессе глюконеогенеза.
Гликоге́н — полисахарид состава (C6H10O6)n, образованный остатками глюкозы, соединёнными связями α-1→4 (в местах разветвления — α-1→6). В клетках животных служит основным запасным углеводом и основной формой хранения глюкозы. Откладывается в виде гранул в цитоплазме в клетках многих типов (главным образом в клетках печени и мышц).
Цитозо́ль (англ. cytosol, происходит от греч. κύτος — клетка и англ. sol от лат. solutio — раствор) — жидкое содержимое клетки. Большую часть цитозоля занимает внутриклеточная жидкость. Цитозоль разбивается на компартменты при помощи разнообразных мембран. У эукариот цитозоль располагается под плазматической мембраной и является частью цитоплазмы, в которую, помимо цитозоля, входят митохондрии, пластиды и другие органеллы, но не содержащаяся в них жидкость и внутренние структуры. Таким образом, цитозоль...
Аргини́н (2-амино-5-гуанидинпентановая кислота) — алифатическая основная α-аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Аргинин входит в состав пептидов и белков, особенно высоко содержание аргинина в основных белках — гистонах и протаминах (до 85 %). Новое исследование позволяет предположить, что чрезмерное потребление аргинина иммунными клетками, которые обычно защищают мозг, является причиной возникновения болезни Альцгеймера.
Алани́н (2-аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений.
Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.
Жирные кислоты — алифатические одноосновные карбоновые кислоты с открытой цепью, содержащиеся в этерифицированной форме в жирах, маслах и восках растительного и животного происхождения. Жирные кислоты, как правило, содержат неразветвленную цепь из чётного числа атомов углерода (от 4 до 24, включая карбоксильный) и могут быть как насыщенными, так и ненасыщенными.
Кофактор — небелковое (и не производное от аминокислот) соединение (часто ион металла), которое нужно белку для его биологической деятельности. Эти белки обычно являются ферментами, поэтому кофакторы называют «молекулами-помощниками», которые участвуют в биохимических превращениях.
Тирози́н (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота, сокр.: Тир, Tyr, Y) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По строению соединение отличается от фенилаланина наличием фенольной гидроксильной группы в пара-положении бензольного кольца. Известны менее важные с биологической точки зрения мета- и орто- изомеры тирозина.
Митохо́ндрия (от греч. μίτος — нить и χόνδρος — зёрнышко, крупинка) — двумембранная сферическая или эллипсоидная органелла диаметром обычно около 1-0,5 микрометра. Характерна для большинства эукариотических клеток, как автотрофов (фотосинтезирующие растения), так и гетеротрофов (грибы, животные). Энергетическая станция клетки; основная функция — окисление органических соединений и использование освобождающейся при их распаде энергии для генерации электрического потенциала, синтеза АТФ и термогенеза...
Гистиди́н (L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) — гетероциклическая альфа-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот. Является одной из двух условно-незаменимых аминокислот (наряду с аргинином). Незаменимой является только для детей.
Субстра́т в биохимии — исходное вещество, преобразуемое ферментом в результате специфического фермент-субстратного взаимодействия в один или несколько конечных продуктов. После окончания катализа и высвобождения продукта реакции активный центр фермента снова становится вакантным и может связывать другие молекулы субстрата.
Глиоксила́тный цикл , или глиоксила́тный шунт — анаболический путь, имеющийся у растений, бактерий, протистов и грибов, представляет собой видоизменённый цикл трикарбоновых кислот. Глиоксилатный цикл служит для превращения ацетил-СоА в сукцинат, который далее используется для синтеза углеводов. У микроорганизмов он обеспечивает утилизацию простых углеродных соединений в качестве источника углерода, когда более сложные источники, например, глюкоза, недоступны, а также может считаться одной из анаплеротических...
Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.
Цитохромы (гемопротеины) — это крупные мембранные белки (за исключением наиболее распространённого цитохрома c, который является маленьким глобулярным белком), которые содержат ковалентно связанный гем, расположенный во внутреннем кармане, образованном аминокислотными остатками.
Галакто́за (от греческого корня γάλακτ-, «молоко») — один из простых сахаров, моносахарид из группы гексоз. Отличается от глюкозы пространственным расположением водородной и гидроксильной групп у 4-го углеродного атома. Содержится в животных и растительных организмах, в том числе в некоторых микроорганизмах. Входит в состав дисахаридов — лактозы и лактулозы. При окислении образует галактоновую, галактуроновую и слизевую кислоты. L-галактоза входит в состав полисахаридов красных водорослей. D-галактоза...
Белковая субъединица в структурной биологии — полипептид, который вместе с другими компонентами собирается в мультимерный или олигомерный белковый комплекс. Многие природные ферменты и другие белки состоят из нескольких белковых субъединиц.
Биополиме́ры — класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин. Биополимеры состоят из одинаковых (или схожих) звеньев — мономеров. Мономеры белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды, в полисахаридах — моносахариды.
Нуклеи́новая кислота (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярное органическое соединение, биополимер (полинуклеотид), образованный остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.
Кле́точная мембра́на (также цитолемма, плазмалемма, или плазматическая мембрана) — эластическая молекулярная структура, состоящая из белков и липидов. Отделяет содержимое любой клетки от внешней среды, обеспечивая её целостность; регулирует обмен между клеткой и средой; внутриклеточные мембраны разделяют клетку на специализированные замкнутые отсеки — компартменты или органеллы, в которых поддерживаются определённые условия среды.
Кавео́лы (от лат. caveola — «малая пещера») — небольшие (размером 50—100 нм) колбообразные впячивания плазматической мембраны в клетках позвоночных многих типов, в особенности эндотелиальных клетках (где они и были впервые обнаружены), адипоцитах и альвеолоцитах I типа (кавеолы могут составлять 30—70 % мембран этих клеток). В состав кавеол входит ключевой белок — кавеолин, а также такие липиды, как холестерин и сфинголипиды. Кавеолы участвуют в передаче клеточных сигналов, эндоцитозе, онкогенезе...
Глутатион (2-амино-5-{амино}-5-оксопентаноевая кислота, англ. glutathione, GSH) — это трипептид γ-глутамилцистеинилглицин. Глутатион содержит необычную пептидную связь между аминогруппой цистеина и карбоксильной группой боковой цепи глутамата. Значение глутатиона в клетке определяется его антиоксидантными свойствами. Фактически глутатион не только защищает клетку от токсичных свободных радикалов, но и в целом определяет окислительно-восстановительные характеристики внутриклеточной среды.
Цитопла́зма (от греч. κύτος — «клетка» и πλάσμα — здесь «содержимое») — полужидкое содержимое клетки, внутренняя среда живой или умершей клетки, ограниченная плазматической мембраной. Включает гиалоплазму — основное прозрачное вещество цитоплазмы, находящиеся в ней обязательные клеточные компоненты — органеллы, а также различные непостоянные структуры — включения. Иногда под цитоплазмой понимают только гиалоплазму.
Гликолипиды — (от греч. γλυκός (glykos) — сладкий и λίπος (lípos) — жир) сложные липиды, образующиеся в результате соединения липидов с углеводами. В молекулах гликолипидов есть полярные «головы» (углевод) и неполярные «хвосты» (остатки жирных кислот). Благодаря этому гликолипиды (вместе с фосфолипидами) входят в состав клеточных мембран.
В молекулярной биологии, биохимии и фармакологии термин «малые молекулы» обозначает химические соединения со сравнительно малой молекулярной массой, то есть низкомолекулярные вещества (молекулярная масса не более 900 дальтон), обладающие той или иной биологической активностью, то есть способностью регулировать или воздействовать на те или иные биологические процессы. Характерный размер «малых молекул» не более 10−9 м. Большинство лекарств являются малыми молекулами (то есть низкомолекулярными веществами...
Подробнее: Малые молекулы
Кле́тка — структурно-функциональная элементарная единица строения и жизнедеятельности всех организмов (кроме вирусов и вироидов — форм жизни, не имеющих клеточного строения). Обладает собственным обменом веществ, способна к самовоспроизведению. Организм, состоящий из одной клетки, называется одноклеточным (многие простейшие и бактерии). Раздел биологии, занимающийся изучением строения и жизнедеятельности клеток, называется цитологией. Также принято говорить о биологии клетки, или клеточной биологии...
Нуклеазы — большая группа ферментов, гидролизующих фосфодиэфирную связь между субъединицами нуклеиновых кислот. Различают несколько типов нуклеаз в зависимости от их специфичности: экзонуклеазы и эндонуклеазы, рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы, рестриктазы и некоторые другие. Рестриктазы занимают важное положение в прикладной молекулярной биологии.
Подробнее: Нуклеаза
Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме. Для разных видов организмов список незаменимых аминокислот различен. Все белки, синтезируемые организмом, собираются в клетках из 20 базовых аминокислот, только часть из которых может синтезироваться организмом. Невозможность сборки определенного белка организмом приводит к нарушению его нормальной работы, поэтому необходимо поступление незаменимых аминокислот в организм с пищей.
Метили́рование — введение в органические соединения метильной группы -СН3 вместо атома водорода, металла или галогена. Частный случай алкирования. Метилирование в терминальном положении приводит к удлинению углеродной цепи в молекуле на 1 атом.
Вали́н (2-амино-3-метилбутановая кислота) — алифатическая α-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот, входит в состав практически всех известных белков. Названо в честь растения валерианы.
Биомолекулы — это органические вещества, которые синтезируются живыми организмами. В состав биомолекул включают белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты, а также более мелкие компоненты обмена веществ. Биомолекулы состоят из атомов углерода, водорода, азота, кислорода, а также фосфора и серы. Другие атомы входят в состав биологически значимых веществ значительно реже.
Упоминания в литературе (продолжение)
По химической природе все гипоталамические и гипофизарные гормоны являются пептидами, т. е. состоят из аминокислот. Пептидами называют
белки , молекулы которых состоят из небольшого количества аминокислот – не более сотни. Например, молекула тиреолиберина состоит из трех аминокислот, молекула кортиколиберина – из 41, а молекула такого гормона, как пролактинингибирующий фактор (который не будет рассматривается в данном курсе), состоит всего из одной аминокислоты. Вследствие своей пептидной природы все гипоталамические и гипофизарные гормоны, попадая в кровь, очень быстро разлагаются ферментами. Время, за которое содержание введенного пептида уменьшается вдвое (время полужизни), обычно составляет несколько минут. Это затрудняет их определение и обусловливает некоторые особенности их действия. Дополнительные трудности при определении концентрации гипоталамических гормонов создаются тем, что в отсутствие внешних стимулов их секреция происходит отдельными пиками. Поэтому для большинства гипоталамических гормонов концентрация их в крови в состоянии физиологической нормы определена только косвенными методами.
Белки представляют собой макромолекулы, или биополимеры, состоящие из многих более простых молекул – мономеров (0–0–0–0–0–0–0–0–0–0–0–0, где 0 – мономер), в качестве которых выступают аминокислоты как структурные блоки. В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.
Чтобы
белок выполнял свою биологическую функцию, нужна, как правило, тончайшая и очень точная “настройка” его пространственной структуры. Нарушения аминокислотной последовательности тем и опасны, что они эту структуру разрушают. Например, существует генетическое нарушение, при котором в строго определенной точке одной из цепей гемоглобина глутамат заменяется на валин. Казалось бы, всего лишь одна аминокислота заменяется на другую. Но здесь это имеет неожиданно серьезные последствия. Глутамат – аминокислота, боковая цепь которой несет отрицательный заряд, валин же нейтрален и гидрофобен. Если рядом окажутся два остатки глутамата, они будут отталкиваться. А если два остатка валина, то, наоборот, слипаться. В данном случае замена глутамата на валин приводит к тому, что слипаться начинают целые молекулы гемоглобина. А это деформирует красные кровяные клетки, в которых он содержится, и вызывает тяжелую болезнь – серповидноклеточную анемию. Именно таков ее молекулярный механизм.
Гиалоплазма или матрикс цитоплазмы составляет внутреннюю среду клетки. Она состоит из воды (90 %) и различных биополимеров (7 %)
белков , нуклеиновых кислот, полисахаридов, липидов, из которых основную часть составляют белки различной химической и функциональной специфичности. В гиалоплазме содержатся также аминокислоты, моносахара, нуклеотиды и другие низкомолекулярные вещества. Биополимерные соединения образуют с водой коллоидную систему, которая в зависимости от условий может быть более плотной (в форме геля) или более жидкой (в форме золя) как во всей цитоплазме, так и в отдельных ее участках. В гиалоплазме локализуются и взаимодействуют между собой и средой гиалоплазмы различные органеллы и включения. При этом расположение их чаще всего специфично для определенных типов клеток. Через билипидную мембрану гиалоплазма взаимодействует с внеклеточной средой. Следовательно, гиалоплазма является весьма динамичной средой и играет важную роль в функционировании отдельных органелл и жизнедеятельности клетки в целом.
Наиболее изученный тип функциональных последовательностей ДНК – гены, кодирующие
белки . С таких генов считывается молекула матричной РНК (мРНК) в ходе процесса, который называется транскрипция, что переводится как “переписывание”. РНК, как и ДНК, состоит из четырех типов мономеров, но вместо нуклеотидов тимина (T) в состав РНК входят нуклеотиды урацила (U). Молекула мРНК – одноцепочечная, комплементарная той цепи молекулы ДНК, с которой она “переписана”. Она играет роль инструкции для синтеза какого-нибудь белка (протеина). Белки, в свою очередь, могут выполнять очень разные функции: “сшивать” клетки вместе, чтобы те образовывали ткани, осуществлять всевозможные химические превращения, регулировать работу генов и так далее.
В клетках эукариот синтез ДНК происходит, в основном, в специфических плотных структурах ("репликативных фабриках"), присоединенных к диффузному ядерному матриксу. Предполагается, что в молекулярной организации ядерного матрикса играют некоторую роль фосфолипиды и что ДНК связана с ядерным скелетом гидрофобными взаимодействиями. "Репликативные фабрики" или 21S репликативные комплексы, включают в себя группу ферментов, состоящую не менее чем из 30
белков с молекулярной массой от 15 до 300 кДа, и содержат помимо ДНК-полимеразы α – праймазы еще и 3'-5'-экзонуклеазу, ДНК-лигазу I, РНКазу Н, ДНК-топоизомеразу I, ДНК-геликазу, РСNA и ряд других факторов. Также этот комплекс содержит RРА, специфически взаимодействующий с субъединицей р48 комплекса полимераза-праймаза. Значительный запас ДНК-полимеразы α накапливается в яйцеклетках иглокожих, амфибий, костистых рыб и дрозофилы для обеспечения интенсивной репликации ядерной ДНК в ходе раннего развития.
Белок – основной пластический материал. В составе скелетных мышц содержится приблизительно 20% белка. Белок входит в состав ферментов, ускоряющих разнообразные реакции и обеспечивающих интенсивность обмена веществ. Также белок содержится в гормонах, которые участвуют в регуляции физиологических процессов. Белок участвует в сократительной деятельности мышц. Помимо этого, белок является составной частью гемоглобина и обеспечивает транспортировку кислорода. Белок крови (фибриноген) участвует в процессе ее свертывания. Сложные белки (нуклеопротеиды) способствуют передаче по наследству качеств организма. Также белок является источником энергии, необходимой для выполнения упражнений: 1 г белка содержит 4,1 ккал.
Белковые молекулы представляют собой длинные цепочки-полимеры. Мономерами (составными частями)
белка являются аминокислоты. Из 20 входящих в состав белков аминокислот 12 синтезируются в организме – заменимые аминокислоты, а 8 не синтезируются – незаменимые аминокислоты, которые должны поступать в организм с пищей. 2 незаменимые аминокислоты присутствуют только в животной пище. Биосинтез белков происходит во всех клетках организма, из отдельных аминокислот с участием ДНК и РНК. Полипептидные цепи подвергаются многоступенчатой обработке, в результате которой формируется третичная и четвертичная структура готовых белков. Белки используются внутри клетки или собираются (с участием эндоплазматического ретукулума и аппарата Гольджи) в мембранные пузырьки, выводимые из клеток при помощи процессов эк-зоцитоза.
Особое значение в питании спортсменов имеет потребление
белков . При окислении их в организме освобождается большое количество энергии. Кроме того, белки являются пластическим (строительным) материалом. Белки входят в состав гормонов, ферментов, эритроцитов и используются для образования антител. Белки – сложные биологические вещества, состоящие из более простых аминокислот. Одни белки содержат все аминокислоты, другие – нет, часть аминокислот синтезируется в организме.
Белки входят в состав всех известных в настоящее время ферментов. Простые ферменты представляют собой чисто белковые соединения. Ферментам же принадлежит основополагающая роль в усвоении пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.
Аминокислоты представляют собой органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппы (NH2-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы). Известно около двухсот природных аминокислот, однако в состав
белков входят только двадцать аминокислот, которые называют нормальными, основными или стандартными. Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Нарушения обмена аминокислот часто связаны с аномалиями трансаминирования: с уменьшением активности ферментов, катализирующих реакции трансаминирования, – аминотрансфераз при гипо- или авитаминозах В6, нарушением синтеза аминотрансфераз, недостатком кетокислот, необходимых для трансаминирования в связи с угнетением цикла трикарбоновых кислот при гипоксии, сахарном диабете и т. д.
БЕЛКИ – природные высокомолекулярные органические соединения. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки, особую группу составляют сложные белки, в состав которых помимо аминокислот входят углеводы, нуклеиновые кислоты и т. д. Белки играют чрезвычайно важную роль: они – основа процесса жизнедеятельности, участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Белки необходимы для постоянного обновления клеток, в связи с чем, должны поступать с пищей (особенно богата белками пища животного происхождения). В случае их недостатка в организме развивается т. н. «белковое голодание». Белками, но чужеродными для человека, являются многие вещества, вызывающие те или иные заболевания, например, токсины, вырабатываемые болезнетворными бактериями. Лекарства, состоящие из белков или имеющие их в своем составе (гормон поджелудочной железы инсулин, препараты крови, растворы для внутривенного питания тяжелобольных и др.) широко применяются в практике. Суточная потребность человека в белках – 100 г при энерготрате 2500 килокалорий.
Связывание рецептора на поверхности клеток и
белка HN приводит к активации белка F, отвечающего за слияние мембраны вируса и клетки-мишени (Griffin D. E., 2007). Белок F синтезируется в виде белка-предшественника F0, состоящего из белков F1 иF2. N-конец белка F1, являясь гидрофобным, включает 10 – 15 нейтрально заряженных аминокислот и обусловливает слияние вирусной и клеточной мембран при проникновении вируса в клетку. При заражении ряда чувствительных клеток белок F Morbillivirus вызывает их слияние, инициируя образование гигантских многоядерных клеток (рис. 3). Подобный эффект является результатом типичного цитопатического действия вируса кори на клетки. При кори в фолликулах лимфатических узлов обнаруживают гигантские многоядерные клетки Уортина – Финкельдея. Подобные клетки, содержащие включения в ядрах и цитоплазме, были впервые выявлены в XX веке американским и немецким патологоанатомами A. S. Warthin и W. Finkeldey.
Другая интересная тема дискуссий – широкое представительство у прокариот различных модулей сложных систем передачи сигналов, которые, как считалось ранее, характерны только для эукариот. В частности, сравнительный геномный анализ убедительно показал, что белковые серин-треонин-киназы и соответствующие фосфатазы широко распространены и диверсифицированы среди архей и бактерий и являются важным компонентом многогранной системы передачи сигналов у прокариот. Анализ большего количества бактериальных геномов неожиданно выявил гомологи
белков , которые, как считалось ранее, имеются только у эукариот, где они вовлечены в известные пути передачи сигналов, такие как программируемая клеточная смерть (ПКС), или апоптоз. Эти белки включают протеазы из суперсемейства каспаз, семейство апоптозных АТФаз и семейство ГТФаз NACHT; все они вовлечены в различные формы ПКС растений и животных (Koonin and Aravind, 2002; Leipe et al., 2004). Как правило, эти белки обладают сложной мультидоменной модульной архитектурой, для которой характерно соединение каталитических доменов с разнообразными доменами, обеспечивающими специфичность белок-белковых взаимодействий. Эти предполагаемые сигнальные молекулы наиболее распространены в бактериях со сложными фазами развития, таких как цианобактерии, актинобактерии и миксобактерии, а также присутствуют у метаносарцин, единственной известной группы архей с относительно большими геномами и сложной морфологией. Детальное исследование функций этих белков еще предстоит, но есть предварительные признаки того, что у некоторых бактерий они могут быть вовлечены в ПКС (Bidle and Falkowski, 2004). Эти наблюдения показывают, что по крайней мере для некоторых из сложных сигнальных систем эукариот существуют аналоги и вероятные эволюционные предшественники среди бактерий. Мы еще вернемся к этим связям, когда будем обсуждать в главе 7 происхождение эукариот.
ДНК в клетках служит хранилищем генетической информации.
Белки выполняют самые разнообразные функции, но чаще всего они работают ферментами, т. е. ускоряют (катализируют) определенные химические реакции. Кроме ферментов существуют транспортные, сигнальные, защитные и многие другие функциональные группы белков. Полисахариды обычно играют в живых организмах две роли: формы хранения сахаров (крахмал, гликоген) и прочного конструкционного материала (целлюлоза, хитин).
Ферментативная (или каталитическая) функция обеспечивается за счет наличия специальных белков-ферментов, ускоряющих биохимические реакции, протекающие в клетках. Открыто более двух тысяч ферментов. Практически все они являются
белками .
Для спортсменов использование в рационе повседневного питания аминокислотных смесей особенно важно потому, что образование специфических структурных и ферментных
белков обуславливает достигаемый тренировочный эффект нагрузки, что напрямую связано с приростом показателей спортивной работоспособности. Усиление белкового синтеза в период отдыха после завершенной мышечной работы связано с активацией соответствующих генов за счет действия специфических активаторов (анаболизаторов), образущихся в процессе «рабочего» обмена веществ. В качестве таких активаторов действуют отдельные аминокислоты и пептиды, образующиеся при распаде функционирующих белков, продукты внутриклеточного энергетического обмена – аденозинмонофосфорная и инозиновая кислоты, свободный креатин, а также гормоны стероидной природы (тестостерон, гормон роста и т. п.). При отсутствии стимуляции генной активности со стороны анаболизаторов трудно добиться существенного увеличения синтеза белков и закрепления вызванного нагрузкой тренировочного эффекта.
Ферментопатии эритроцитов. В процессе созревания эритроцит теряет ядро, рибосомы и митохондрии, а вместе с тем и способность к синтезу
белка и окислительному фосфорилированию (т. е. химической реакции, приводящей к введению в молекулу органического либо неорганического вещества остатков кислот фосфора). Метаболизм зрелого эритроцита достаточно прост и полностью соответствует его малым метаболическим потребностям. АТФ образуется в процессе бескислородного расщепления углеводов и уходит на обеспечение работы Na+,K+-АТФазы, поддерживающей ионный состав эритроцита. Небольшое количество энергии идет на сохранение железа гема в восстановленной форме и, по-видимому, на обновление липидов мембраны.
Эта относительная непроницаемость создает проблему, так как цитоплазма внутри клетки не может существовать без водорастворимых компонентов. Многие необходимые ионы – ионы натрия и кальция, хлорид, а также органические вещества, например глюкоза и другие сахара, – являются полярными и не могут преодолеть липидную мембрану. Как же им попасть внутрь? Для этого существуют специальные
белки . Они усеивают двойной липидный слой, как стразы на узорчатом поясе. Эти белки работают как поры, или перевозчики, которые доставляют полярные молекулы с одной стороны мембраны на другую. Если начать подробно рассматривать различные биологические мембраны, то выясняется, что у наиболее активных структур (например, митохондрий) белков в мембранах больше всего, а у наименее активных (например, оболочках отростков нервных клеток), их, напротив, очень мало.
Находящиеся на внешней поверхности плазмолеммы
белки и гидрофильные головки липидов обычно связаны с цепочками углеводов и образуют сложные полимерные молекулы. Именно эти макромолекулы и составляют надмембранный слой – гликокаликс. Значительная часть поверхностных гликопротеидов и гликолипидов выполняет в норме рецепторные функции: воспринимает гормоны и другие биологически активные вещества. Такие клеточные рецепторы передают воспринимаемые сигналы на внутриклеточные ферментные системы, усиливая или угнетая обмен веществ, и тем самым оказывают влияние на функции клеток.
Комплекс миозина и актина – актомиозин – является
белком , непосредственно участвующим в сокращении мышечного волокна. Актомиозин представляет собой функционально важный белок мышечной ткани, так как участвует во многих протекающих в ней физиологических и биохимических процессах. К группе миофибриллярных белков относится и тропомиозин, количество которого может быть от 2,5 до 5 %. Функциональное значение этого белка еще не выяснено. По составу и свойствам актин и тропомиозин относятся к классу глобулинов.
Фолиевая кислота и группа родственных соединений, известная как витамин В6, служит в качестве коферментов в химических реакциях, вовлеченных в биосинтез
белка и необходимых для продуцирования красных кровяных клеток и клеточного деления.
Сложные
белки (нуклеопротеиды) участвуют в передаче наследственных свойств организма. Белок используется организмом в качестве источника энергии: 1 г белка содержит 4,1 ккал.
Описан третий (редкий) вид семейной ГХС, который носит аутосомно-рецессивный характер (ARH). Мутация была обнаружена в одной ливанской семье и получила название «ливанской». Мутация локализуется в одном из генов 1-й хромосомы. Этот ген «отвечает» за синтез транспортного
белка , переносящего комплекс – рецептор ЛПНП + ЛПНП – с поверхности печеночных клеток внутрь, к органоидам, которые должны утилизировать ЛПНП. Если указанный транспортный белок не способен переносить комплексы рецептор ЛПНП+ ЛПНП внутрь клетки, они скапливаются на мембране и блокируют дальнейшее связывание ЛПНП. Следствием этого будет задержка ЛПНП в периферической крови, т. е. ГХС.
Для нормального функционирования иммунной системе необходим полноценный
белок в достаточном количестве, так как она использует его компоненты (аминокислоты) для синтеза иммуноглобулинов и комплемента. Без аминокислот невозможно образование иммунокомпетентных клеток (нейтрофилов и макрофагов), которые фагоцитируют бактерии и остатки собственных старых клеток. Кстати, период существования последних составляет 12 часов, а это значит, что организм должен заменять их ежедневно.
1. Обмен веществ объединяет различные химические реакции, происходящие в живом организме, которые приводят к синтезу крупных молекул (анаболизм) или их распаду на более мелкие (катаболизм). Реакция первого типа требует поглощения ее выделением. Многие нарушения обмена веществ обусловлены дефицитом и значительно реже повышенной продукцией определенных
белков в результате мутации специфического гена. Белки в качестве ферментов или гормонов катализируют или регулируют метаболические реакции. Дефицит белков может привести к изменению синтеза или распада различных веществ, нарушению их транспорта или рецепторной функции клеток.
Белки являются важнейшим компонентом питания, потому что используются организмом в качестве строительного материала для восстановления и деления клеток, т. е. представляют собой основу структурных элементов тканей и органов. Белок также играет ключевую роль в регулировании обмена веществ, способности к росту, сокращениям мышц, в образовании антител, гормонов, ферментов.
По своему составу
белки бывают простые и сложные. Простые белки построены из аминокислот. В организме растений аминокислоты являются продуктами обмена белковых веществ. Из различных белков выделены и изучены 22 аминокислоты. Все они относятся к амфотерным электролитам и обладают свойствами кислот и оснований. Большая часть аминокислот является производными жирных кислот, у которых один из атомов водорода замещен на группу NH2.
Превращение протоонкогена в онкоген приводит к синтезу онкобелка – в количественном или качественном отношении измененного продукта протоон-когена. Онкобелок появляется в клетке либо в увеличенном количестве, либо приобретает измененную структуру и свойства, что обеспечивает данному
белку повышенную активность и нарушает его реакцию на регуляторные воздействия. По локализации в клетке различают ядерные, цитоплазматические и мембранные онкобелки.