Связанные понятия
Дисульфи́дные мо́стики, или дисульфи́дная связь, — ковалентная связь между двумя атомами серы (—S—S—), входящими в состав серосодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.
Фосфорилирование — процесс переноса остатка фосфорной кислоты от фосфорилирующего агента-донора к субстрату, как правило, катализируемый ферментами и ведущий к образованию сложных эфиров фосфорной кислоты...
Доме́н белка ́ — элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, фолдинг которой проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры. Сходные по структуре домены встречаются не только в родственных белках (например, в гемоглобинах разных животных), но и в совершенно разных белках.
Убиквитинлигаза (англ. E3 ubiquitin ligase) — фермент-лигаза, ковалентно присоединяющий убиквитин к белку-мишени изопептидной связью. Убиквитинлигазы являются частью системы убиквитинопосредованного распада белка в протеасомах. Известно, что протеасома расщепляет не любые белки, а только те, которые были «помечены» убиквитином. Убиквитинлигазы специфично узнают белки-субстраты и участвуют в их полиубиквитинировании (присоединении цепочек из молекул убиквитина), которое, в конечном счёте, приводит...
Сери́н (англ. Serine; α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.
Белковая субъединица в структурной биологии — полипептид, который вместе с другими компонентами собирается в мультимерный или олигомерный белковый комплекс. Многие природные ферменты и другие белки состоят из нескольких белковых субъединиц.
Фосфатаза — фермент, который катализирует дефосфорилирование субстрата (как правило другого белка) в результате гидролиза сложноэфирной связи фосфорной кислоты. При этом образуется фосфатный анион и молекула продукта с гидроксильной группой. По своему каталитическому и физиологическому действию фосфатаза является антагонистом фосфорилазы и киназы, которые присоединяют фосфатную группу к субстрату.
Убиквити́н (от англ. ubiquitous — «вездесущий») — небольшой (8,5 кДа) консервативный белок эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также в модификации их функций. Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов. Убиквитин был открыт в 1975 году Гидеоном Голдштейном с соавторами и охарактеризован в 70—80-х годах XX века. В геноме человека есть четыре гена, кодирующих убиквитин: UBB, UBC...
Гликозилфосфатидилинозитол (ГФИ-якорь, GPI anchor) — это гликолипид, который может присоединяться к C-концу белка в процессе посттрансляционной модификации. Он состоит из фосфатидилинозитольной группы, соединенный углеводным связующим звеном (глюкозамин и манноза, гликозидно связанным с остатком инозитола) с C-концевой аминокислотой зрелого белка. Две жирные кислоты, составляющие фосфатидил-инозитоловую группу, заякоривают белок в клеточной мембране.
Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота; 2-амино-3-меркаптопропановая кислота) — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.
Цитозо́ль (англ. cytosol, происходит от греч. κύτος — клетка и англ. sol от лат. solutio — раствор) — жидкое содержимое клетки. Большую часть цитозоля занимает внутриклеточная жидкость. Цитозоль разбивается на компартменты при помощи разнообразных мембран. У эукариот цитозоль располагается под плазматической мембраной и является частью цитоплазмы, в которую, помимо цитозоля, входят митохондрии, пластиды и другие органеллы, но не содержащаяся в них жидкость и внутренние структуры. Таким образом, цитозоль...
К мембранным белкам относятся белки, которые встроены в клеточную мембрану или мембрану клеточной органеллы или ассоциированы с таковой. Около 25 % всех белков являются мембранными.
Подробнее: Мембранные белки
Протеинкина́зы — подкласс ферментов киназ (фосфотрансфераз). Протеинкиназы модифицируют другие белки путём фосфорилирования остатков аминокислот, имеющих гидроксильные группы (серин, треонин и тирозин) или гетероциклической аминогруппы гистидина.
Кина́зы (фосфотрансферазы) — ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата (АТФ) на различные субстраты. Обеспечивают включение глюкозы и гликогена в процесс гликолиза в живых клетках, участвуют в синтезе важных для организма соединений.
РНК-полимераза II — фермент эукариот, который катализирует транскрипцию ДНК, синтезирует предшественников мРНК и большинство мяРНК и микроРНК. Эта полимераза представляет собой комплекс массой 550 кДа, состоящий из 12 субъединиц. РНК-полимераза II является наиболее изученным типом РНК-полимеразы. Ей необходим широкий спектр транскрипционных факторов для того, чтобы связываться с генами выше промоторов и начинать транскрипцию.
Тирози́н (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота, сокр.: Тир, Tyr, Y) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По строению соединение отличается от фенилаланина наличием фенольной гидроксильной группы в пара-положении бензольного кольца. Известны менее важные с биологической точки зрения мета- и орто- изомеры тирозина.
Лейцин (сокр. Leu или L; 2-амино-4-метилпентановая кислота; от греч. leukos — «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2. Имеет в своей структуре один хиральный центр и может существовать в виде D- или L-оптических изомера, а также в виде рацемата (смеси равных количеств D- и L-изомера). В живых организмах встречается в виде L-изомера. При повышении уровня эстрона в организме способствует его уменьшению.
ГТФазы (англ. GTPases) — большое семейство ферментов гидролаз, которые связывают и гидролизуют гуанозинтрифосфат (GTP). Связывание и гидролиз GTP осуществляются в консервативном G-домене, сходном для всех ГТФаз.
Подробнее: ГТФаза
В биохимии, димер — макромолекулярный комплекс, образованный двумя, как правило, не ковалентносвязаными макромолекулами, такими как белки или нуклеиновые кислоты. Белковый димер — это четвертичная структура белка.
Процессинг РНК (посттранскрипционные модификации РНК) — совокупность процессов в клетках эукариот, которые приводят к превращению первичного транскрипта в зрелую РНК.
Гликопротеи́ны (устар. гликопротеиды) — это двухкомпонентные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.
Оперон — функциональная единица генома у прокариот, в состав которой входят цистроны (гены, единицы транскрипции), кодирующие совместно или последовательно работающие белки и объединенные под одним (или несколькими) промоторами. Такая функциональная организация позволяет эффективнее регулировать транскрипцию этих генов.
Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках. Кроме них, пептидную связь расщепляют также протеасомы.
Подробнее: Протеаза
Эндонуклеазы — белки из группы нуклеаз, расщепляющие фосфодиэфирные связи в середине полинуклеотидной цепи. Эндонуклеазы рестрикции, или рестриктазы, расщепляют ДНК в определенных местах (так называемых сайтах рестрикции), они подразделяются на три типа (I, II и III) на основании механизма действия. Эти белки часто используют в генной инженерии для создания рекомбинантных ДНК, которые вводят затем в бактериальные, растительные или животные клетки.
Семейство белков — это группа эволюционно связанных белков, обладающих гомологичной аминокислотной последовательностью. Этот термин почти синонимичен термину «семейство генов», поскольку, если белки имеют гомологичные аминокислотные последовательности, то и кодирующие их гены также должны проявлять значительную степень гомологии в нуклеотидных последовательностях ДНК. Этот термин не следует путать с термином «семейство» в таксономии видов живых организмов.
Сигнальный пептид , или сигнальная последовательность, — короткая (от 3 до 60 аминокислот) аминокислотная последовательность в составе белка, которая обеспечивает котрансляционный или посттрансляционный транспорт белка в соответствующую органеллу (ядро, митохондрия, эндоплазматический ретикулум, хлоропласт, апопласт или пероксисома). После доставки белка в органеллу сигнальный пептид может отщепляться под действием специфической сигнальной протеазы.
А́томная едини́ца ма́ссы (русское обозначение: а.е.м.; международное: u), она же дальто́н (русское обозначение: Да, международное: Da), она же углеродная единица — внесистемная единица массы, применяемая для масс молекул, атомов, атомных ядер и элементарных частиц. Атомная единица массы определяется как 1⁄12 массы свободного покоящегося атома углерода 12C, находящегося в основном состоянии.
АДФ-рибозили́рование (англ. ADP-ribosylation) — химическая реакция присоединения одного или нескольких остатков АДФ-рибозы к белку. Это обратимая посттрансляционная модификация, которая играет важную роль во многих клеточных процессах, таких как передача сигнала, репарация ДНК, регуляция экспрессии генов и апоптоз. Неправильное АДФ-рибозилирование наблюдается при некоторых формах рака. Многие бактериальные токсины, такие как холерный токсин и дифтерийный токсин, влияют на АДФ-рибозилирование.
Аргини́н (2-амино-5-гуанидинпентановая кислота) — алифатическая основная α-аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Аргинин входит в состав пептидов и белков, особенно высоко содержание аргинина в основных белках — гистонах и протаминах (до 85 %). Новое исследование позволяет предположить, что чрезмерное потребление аргинина иммунными клетками, которые обычно защищают мозг, является причиной возникновения болезни Альцгеймера.
Изоформа белка — любая из нескольких разных форм одного и того же белка. Различные формы белка могут быть образованы связанными генами, или могут возникнуть из того же гена путём альтернативного сплайсинга. Большое количество изоформ вызваны однонуклеотидными полиморфизмами — небольшими генетическими различиями между аллелями одного и того же гена. Это происходит в определенных отдельных местах расположения нуклеотидов на гене.
Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.
Цинковый палец (англ. zinc finger) — тип белковой структуры, небольшой белковый мотив, стабилизированный одним или двумя ионами цинка, связанными координационными связями с аминокислотными остатками белка. Как правило, цинковый палец включает около 20 аминокислот, ион цинка связывает 2 гистидина и 2 цистеина. Цинковые пальцы являются белковыми модулями, взаимодействующими с ДНК, РНК, другими белками или небольшими молекулами.
Гисто́ны — обширный класс ядерных белков, выполняющих две основные функции: они участвуют в упаковке нитей ДНК в ядре и в эпигенетической регуляции таких ядерных процессов, как транскрипция, репликация и репарация. Существует пять различных типов гистонов H1/Н5, H2A, H2B, H3, H4. Гистоны H2A, H2B, H3, H4, называемые кóровыми гистонами (от англ. core — сердцевина), формируют нуклеосому, представляющую собой белковую глобулу, вокруг которой накручена нить ДНК. Гистон H1/H5, называемый линкерным гистоном...
Альтернати́вный спла́йсинг — вариант сплайсинга матричных РНК (мРНК), при котором в ходе экспрессии гена на основе одного и того же первичного транскрипта (пре-мРНК) происходит образование нескольких зрелых мРНК. Структурные и функциональные различия образовавшихся транскриптов могут быть вызваны как выборочным включением в зрелую мРНК экзонов первичного транскрипта, так и сохранением в ней частей интронов. Наиболее распространённая разновидность альтернативного сплайсинга предусматривает пропуск...
Нуклеазы — большая группа ферментов, гидролизующих фосфодиэфирную связь между субъединицами нуклеиновых кислот. Различают несколько типов нуклеаз в зависимости от их специфичности: экзонуклеазы и эндонуклеазы, рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы, рестриктазы и некоторые другие. Рестриктазы занимают важное положение в прикладной молекулярной биологии.
Подробнее: Нуклеаза
Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) — белки́, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе с другими белками. Они обеспечивают снижение (репрессоры) или повышение (активаторы) константы связывания РНК-полимеразы с регуляторными последовательностями регулируемого гена.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот - это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
Метили́рование — введение в органические соединения метильной группы -СН3 вместо атома водорода, металла или галогена. Частный случай алкирования. Метилирование в терминальном положении приводит к удлинению углеродной цепи в молекуле на 1 атом.
Кальмодулин — небольшой, кислый, высококонсервативный кальций-связывающий белок, представитель суперсемейства белков EF-hand.
Шаперо́н (англ. chaperones) — класс белка, главная функция которого состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белка, а также образование и диссоциация белковых комплексов.
Подробнее: Шапероны
Транспортная РНК, тРНК — рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. Имеет типичную длину от 73 до 93 нуклеотидов и размеры около 5 нм. тРНК также принимают непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь — будучи в комплексе с аминокислотой — к кодону мРНК и обеспечивая необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса.
Сплайсосо́ма — структура, состоящая из молекул РНК и белков и осуществляющая удаление некодирующих последовательностей (интронов) из предшественников мРНК. Этот процесс называется сплайсингом (от англ. splicing — сращивание).
Промотор в генетике — последовательность нуклеотидов ДНК, узнаваемая РНК-полимеразой как стартовая площадка для начала транскрипции. Промотор играет одну из ключевых ролей в процессе инициации транскрипции.
Гидролазы (КФ3) — это класс ферментов, катализирующий гидролиз ковалентной связи. Общий вид реакции, катализируемой гидролазой, выглядит следующим образом...
Пируватдегидрогена́зный ко́мплекс , ПДК (англ. Pyruvate dehydrogenase complex, PDH, PDC) — белковый комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пирувата. Он включает в себя три фермента и два вспомогательных белка, а для его функционирования необходимы пять кофакторов (СоА, NAD+, тиаминпирофосфат (ТРР), FAD и липоевая кислота (липоат)). PDH локализован у бактерий в цитозоле, а у эукариот — в митохондриальном матриксе. Суммарное уравнение катализируемой реакции таково...
Кофактор — небелковое (и не производное от аминокислот) соединение (часто ион металла), которое нужно белку для его биологической деятельности. Эти белки обычно являются ферментами, поэтому кофакторы называют «молекулами-помощниками», которые участвуют в биохимических превращениях.
Алани́н (2-аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений.
Субстра́т в биохимии — исходное вещество, преобразуемое ферментом в результате специфического фермент-субстратного взаимодействия в один или несколько конечных продуктов. После окончания катализа и высвобождения продукта реакции активный центр фермента снова становится вакантным и может связывать другие молекулы субстрата.
ДНК-метилтрансфера́зы (ДНК-метилазы, англ. DNA methyltransferase, DNA MTase, DNMT) — группа ферментов, катализирующих метилирование нуклеотидных остатков в составе ДНК. Активность метилтрансфераз, заключающаяся в переносе метильных (CH3—) групп на азотистое основание цитозин в составе ДНК, ведет к изменению свойств ДНК, при этом изменяется активность, функции соответствующих генов, а также пространственная структура нуклеиновой кислоты (конформация).
Подробнее: ДНК-метилтрансфераза