Понятия со словом «пролин»

Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.

Связанные понятия

Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках. Кроме них, пептидную связь расщепляют также протеасомы.

Подробнее: Протеаза

Изолейцин (сокращённо Ile или I; 2-амино-3-метилпентановая кислота) — это алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидоз.

Гуанозиндифосфат (ГДФ, GDP,) — нуклеотид, эфир пирофосфорной кислоты с гуаниловым нуклеозидом. ГДФ состоит из пирофосфата, сахара пентозы рибозы и азотистого основания гуанина.

Ингиби́тор рибонуклеа́зы (ИР, англ. Ribonuclease inhibitor, RI) — большой, кислый, богатый лейцином белок, образующий стабильные комплексы с определёнными рибонуклеазами.

Карбоксилазы или декарбоксилазы — ферменты из класса лиаз, воздействующие на связь углерод-углерод, которые катализируют присоединение или отщепление карбоксильной группы от органических соединений.

Дитирозин (битирозин) — бифункциональная аминокислота, представляющая собой сдвоенную молекулу тирозина. Он впервые был выделен из каучукоподобного белка связок крыльев саранчи. Дитирозин также содержится в белках резилине и эластине.

Фосфатаза — фермент, который катализирует дефосфорилирование субстрата (как правило другого белка) в результате гидролиза сложноэфирной связи фосфорной кислоты. При этом образуется фосфатный анион и молекула продукта с гидроксильной группой. По своему каталитическому и физиологическому действию фосфатаза является антагонистом фосфорилазы и киназы, которые присоединяют фосфатную группу к субстрату.

Сери́н (англ. Serine; α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.

Нуклеозиды — это гликозиламины, содержащие азотистое основание, связанное с сахаром (рибозой или дезоксирибозой).

Эндопептидазы (эндопротеиназы) — протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), расщепляющие пептидные связи внутри пептидной цепи. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определёнными аминокислотами.

Гликопептиды — пептиды, содержащие углеводные фрагменты (гликаны), ковалентно связанные с боковыми цепями аминокислотных остатков, составляющих пептид. Различают несколько классов гликопептидов в зависимости от типа связи с аминокислотными остатками: N-связанные (связь с остатками аспарагина), например β-N-Ацетилглюкозаминиласпарагин(GlcNAc-)Asn, O-связанные(связь через гидроксильную группу), например α-N-Ацетилгалактозаминилсерин (GalNAe-)Ser или треонин (GalNAc-)Thr, C-связанные (ковалентная связь...

Аспараги́н (англ. Asparagine; принятые сокращения: Асн, Asn, N) — амид аспарагиновой кислоты (2-амино-бутанамид-4-овая кислота, Asx или B). Одна из 20 наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Их кодоны AAU и AAC.

Дипепти́ды (от греч. peptós — сваренный, переваренный) — органические соединения, состоящие из двух аминокислотных остатков, связанных пептидной связью. Дипептиды — соединения, промежуточные между полипептидами и аминокислотами.

ГТФазы (англ. GTPases) — большое семейство ферментов гидролаз, которые связывают и гидролизуют гуанозинтрифосфат (GTP). Связывание и гидролиз GTP осуществляются в консервативном G-домене, сходном для всех ГТФаз.

Подробнее: ГТФаза

Биоге́нные ами́ны — органические вещества, которые образуются в организмах животных или растений из аминокислот путём их декарбоксилирования (удаления карбоксильной группы) ферментами декарбоксилазами и обладающие высокой биологической активностью. К биогенным аминам относятся дофамин, норадреналин и адреналин (синтезируются изначально из аминокислоты тирозина), серотонин, мелатонин и триптамин (синтезируются из триптофана), гистамин (синтезируется из гистидина) и многие другие соединения. В организме...

Гликозили́рование (англ. Glycosylation) — ферментативный процесс, в ходе которого происходит присоединение остатков сахаров к органическим молекулам. В процессе гликозилирования образуются гликозиды или, в случае белков и липидов, гликопротеины и гликолипиды соответственно. Гликозилирование является одной из форм котрансляционной и посттрансляционной модификации белков. Гликозилирование имеет большое значение для структуры и функций мембранных и секретируемых белков.Преобладающая часть белков, синтезируемых...

Тирози́н (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота, сокр.: Тир, Tyr, Y) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По строению соединение отличается от фенилаланина наличием фенольной гидроксильной группы в пара-положении бензольного кольца. Известны менее важные с биологической точки зрения мета- и орто- изомеры тирозина.

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента.

Глутатион (2-амино-5-{амино}-5-оксопентаноевая кислота, англ. glutathione, GSH) — это трипептид γ-глутамилцистеинилглицин. Глутатион содержит необычную пептидную связь между аминогруппой цистеина и карбоксильной группой боковой цепи глутамата. Значение глутатиона в клетке определяется его антиоксидантными свойствами. Фактически глутатион не только защищает клетку от токсичных свободных радикалов, но и в целом определяет окислительно-восстановительные характеристики внутриклеточной среды.

Дезаминирование — процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующие дезаминирование, называют деаминазами.

Иминогру́ппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах.

Цитратсинтаза (КФ 2.3.3.1 ранее 4.1.3.7) — фермент, катализирующий реакцию конденсации ацетата (ацетил-CoA) и оксалоацетата, в результате чего образуется цитрат. Синтетаза цитрата обнаружена практически во всех клетках аэробных организмов, катализируемая реакция является лимитирующей на первом этапе Цикла трикарбоновых кислот.Фермент располагается в митохондриальном матриксе эукариот, однако кодируется ядерным геномом. Синтез осуществляется на рибосомах цитоплазмы, а затем синтаза цитрата транспортируется...

Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.

Аденозинмонофосфат (AМФ, adenosine monophosphate) 5'-аденилат, это эфир фосфорной кислоты и аденозинового нуклеозида. Молекула АМФ содержит фосфатную группу, сахар рибозу и азотистое основание аденин (A). АМФ играет важную роль во многих клеточных процессах обмена веществ. АМФ также компонент синтеза РНК.

Рибонуклеа́за А — фермент, относящийся к группе эндонуклеаз, который гидролизует фосфодиэфирные связи в одноцепочечных РНК.

Биомолекулы — это органические вещества, которые синтезируются живыми организмами. В состав биомолекул включают белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты, а также более мелкие компоненты обмена веществ. Биомолекулы состоят из атомов углерода, водорода, азота, кислорода, а также фосфора и серы. Другие атомы входят в состав биологически значимых веществ значительно реже.

Цитохромы (гемопротеины) — это крупные мембранные белки (за исключением наиболее распространённого цитохрома c, который является маленьким глобулярным белком), которые содержат ковалентно связанный гем, расположенный во внутреннем кармане, образованном аминокислотными остатками.

Гликопротеи́ны (устар. гликопротеиды) — это двухкомпонентные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.

Декарбоксилаза ароматических аминокислот (англ. Aromatic L-amino acid decarboxylase, синонимы: DOPA decarboxylase, tryptophan decarboxylase, 5-hydroxytryptophan decarboxylase, AAAD) — фермент (энзим), участвующий в процессе органического декарбоксилирования.

Малатдегидрогеназа (Дегидрогеназа яблочной кислоты, англ. MDH, EC 1.1.1.37 — фермент, катализирующий окисление S-малата (L-яблочная кислота) до оксалоацетата (щавелевоуксусной к-ты).

Фосфорилирование — процесс переноса остатка фосфорной кислоты от фосфорилирующего агента-донора к субстрату, как правило, катализируемый ферментами и ведущий к образованию сложных эфиров фосфорной кислоты...

Эстеразы — ферменты, катализирующие в клетках гидролитическое расщепление сложных эфиров (англ. esters) на спирты и кислоты при участии молекул воды (гидролиз).

Подробнее: Эстераза

Протеинфосфатазы — группа ферментов, удаляющих фосфатную группу с фосфорилированного аминокислотного остатка белка-субстрата, то есть выполняющих дефосфорилирование субстрата.

Экзопептидазы (экзопротеиназы) — ферменты, гидролизующие белки, отщепляя аминокислоты от конца пептида: карбоксипептидазы — от C-конца, аминопептидазы — от N-конца, дипептидазы расщепляют дипептиды.

Фа́кторы те́рминации — белки, принимающие участие в завершении (терминации) синтеза белков на мРНК, катализируют гидролиз тРНК от синтезированного полипетида. У бактерий RF1 (от англ. release factors) и RF2 узнают по два из трёх стоп-кодонов, RF3 высвобождает синтезированный пептид. У эукариот eRF1 узнаёт все три стоп-кодона, а eRF3 выполняет вспомогательную роль в комплексе с RF1. Эти белки имеют тРНК-подобную форму, а также консервативные мотивы, узнающие стоп-кодон и катализирующие атаку водой...

Дисульфи́дные мо́стики, или дисульфи́дная связь, — ковалентная связь между двумя атомами серы (—S—S—), входящими в состав серосодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.

Убиквитинлигаза (англ. E3 ubiquitin ligase) — фермент-лигаза, ковалентно присоединяющий убиквитин к белку-мишени изопептидной связью. Убиквитинлигазы являются частью системы убиквитинопосредованного распада белка в протеасомах. Известно, что протеасома расщепляет не любые белки, а только те, которые были «помечены» убиквитином. Убиквитинлигазы специфично узнают белки-субстраты и участвуют в их полиубиквитинировании (присоединении цепочек из молекул убиквитина), которое, в конечном счёте, приводит...

Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аспартат, аминобутандиовая кислота, 2-аминобутандиовая кислота) — алифатическая аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот организма. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в центральной нервной системе.

Аденозинтрифосфатазы (АТФ-азы) — группа ферментов класса гидролаз (КФ 3.6.1.3), катализирующих отщепление от аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) одного или двух остатков фосфорной кислоты с освобождением энергии, используемой в процессах мышечного сокращения, транспорта веществ через мембраны, биосинтеза различных соединений.

Дегидрогеназы (отрицание де… + лат. hydrogenium — водород) — группа ферментов из класса оксидоредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата (органических веществ) и пары электронов — к акцептору.

Подробнее: Дегидрогеназа

Трансаминирование — биохимическая ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака.

Алани́н (2-аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений.

Трансглютаминазы — семейство ферментов (КФ 2.3.2.13) катализирующих образование ковалентных связей между свободными аминогруппами (либо из боковых цепей лизина) и гамма-карбоксамидными группами глутамина. Ковалентные связи, образованные трансглютаминазами, устойчивы к протеолизу.

Подробнее: Трансглютаминаза

ФАД — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. ФАД существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.

Липоксигеназы (англ. Lipoxygenases) — железо-содержащие ферменты, катализирующие реакцию диоксигенации (присоединение двух атомов кислорода) к полиненасыщенным жирным кислотам. Различные типы липоксигеназ найдены в растениях, животных и грибах. Они вовлечены в различные клеточные функции.

Аминоацил-тРНК-синтетаза (АРСаза) — фермент-синтетаза, катализирующий образование аминоацил-тРНК в реакции этерификации определённой аминокислоты с соответствующей ей молекулой тРНК. Для каждой протеиногенной аминокислоты существует своя аминоацил-тРНК-синтетаза.

Ацилтрансфераза (подкласс КФ 2.3) — фермент, тип трансферазы, переносящей ацильную группу на молекулу субстрата.