Ферменты

Наталья Ивановна Трунилина, 2021

Методическое пособие "Ферменты" отражает свойства ферментов как биологических катализаторов. В нём даётся понятие активного, аллостерического центров, рассматриваются виды ингибирования, активирования. Классификация ферментов и применение их в клинике. Данное учебное пособие предназначено для студентов, ординаторов и аспирантов медицинских университетов, а также для врачей, которые интересуются биохимией.

Часть первая.

I. Определение. Химическая природа. Понятия: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор.

II. Сравнение фермента и небиологического катализатора.

2.1 Общие черты.

III. Влияние температуры на активность фермента.

IV. Влияние рН на активность фермента.

V. Специфичность.

VI. Активный центр.

Активный центр — уникальная комбинация аминокислотных остатков, участвующих в присоединении S и ведении катализа, формируется на уровне третичной структуры.

В первичной структуре участки АЦ расположены далеко друг от друга, например в молекуле протеолитического фермента химотрипсина. Аминокислотные остатки расположены ГИС — 57 положение, АСП — 102 и СЕР — 195.

Согласно теории «индуцированного соответствия» Кошленда, присоединение S к Е вызывает соответствующие изменения конформации А.Ц., что ведёт к образованию ES комплекса.

Как видно из рисунка участники А.Ц. при приближении S пространственно сближаются и фермент начинает катализ.

VII. Аллостерический центр.

Аллостерический центр — участок фермента, расположенный вне активного центра, к которому присоединяются низкомолекулярные соединения, а также гормоны. Таким образом он выполняет регуляторную функцию.

Как мы видим продукт реакции по типу обратной связи взаимодействует с аллостерическим центром, меняет пространственную конфигурацию фермента и образование ES становится невозможным. Это называется аллостерическое ингибирование или ретро ингибирование, или ингибирование продуктом реакции по типу обратной связи.

VIII. Особенности ферментативного катализа.

а — реакция первого порядка, скорость реакции пропорциональна концентрации S, именно в зоне а можно определить активность фермента.

б — реакция смешанного порядка.

в — реакция нулевого порядка когда V = V max, и не зависит от концентрации S.

8.1 Константа Михаэлиса.

Км — константа Михаэлиса — это концентрация S, при которой скорость соответствует Данная величина изображается также по методу двойных обратных величин — график Лайнуивера-Берка.

Энергия активации — это та энергия, которая необходима, чтобы все молекулы 1 моля вещества пришли в активное состояние. Фермент увеличивает количество активных молекул и снижает уровень энергии активации.

Конец ознакомительного фрагмента.