Белки. Часть 1: химия белков

Наталья Ивановна Трунилина, 2021

В пособии излагается материал по химии белков: переваривание, пути распада аминокислот, пути обезвреживания аммиака, значение в клинике определения мочевины в сыворотке крови. Рассматриваются пути образования и обезвреживания биогенных аминов (гистамин, серотонин, ГАМК, катехоламины). Очень важные вопросы для клиники – креатин, креатинин, обмен тирозина в разных тканях. Подробно разбирается обмен нуклеопротеинов и хромопротеинов, подагра, порфирии, желтухи. Последняя часть посвящена матричным биосинтезам нуклеиновых кислот и белка. Данное пособие иллюстрировано графиками, таблицами, схемами. Представляет интерес для студентов медицинских ВУЗов по специальностям лечебное дело, стоматология и др. А также для ординаторов, аспирантов и врачей интересующихся биохимией. Данное учебно-методическое пособие подготовлено в соответствии с Федеральным государственным образовательным стандартом третьего поколения.

Часть первая.

I. Определение и биологическая роль белков.

БЕЛКИ — высокомолекулярные биополимеры, состоящие из аминокислот, соединённых в определённой последовательности и имеющие структурную организацию.

Биологическая роль белков.

СТРУКТУРНАЯ

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ (ферменты)

РЕГУЛЯТОРНАЯ (гормоны)

ДЫХАТЕЛЬНАЯ (Hb-гемоглобин)

ТРАНСПОРТНАЯ (альбумины и др.)

ЗАЩИТНАЯ (Jg-иммуноглобулины или антитела)

СОКРАТИТЕЛЬНАЯ (белки мышц)

ОПОРНО-ДВИГАТЕЛЬНАЯ (коллаген) и др. функции

и только в последнюю очередь энергетическая

II. Аминокислоты.

2.1 Гомологический ряд одноосновных и двухосновных органических кислот.

2.2 Протеиногенные и непротеиногенные.

2.3 Эссенциальные и неэссенциальные.

2.4 Белки. Полноценные и не полноценные.

2.5 Гидрофильные и гидрофобные.

2.6 Таблица аминокислот с характеристиками.

2.7 Амиды.

2.8 Иминокислоты.

III. Пептид.

IV. ИЭТ.

V. Первичная структура белков.

VI. Вторичная структура белков.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА — расположение в пространстве полипептидной цепи, которая стабилизируется водородными связями между функциональными группами пептидного остова.

VII. Третичная структура белков.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА — пространственная структура, которая поддерживается за счёт связей и взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков, расположенных на значительном расстоянии друг от друга.

7.1 Связи третичной структуры.

7.2 Понятие фолдинга.

УКЛАДКА — формирование третичной структуры называют — фолдинг. В клетках происходит отбор из множества стерически возможных одной единственной конформации. Из клеток выделено несколько классов белков — шапероны, или белки теплового шока, функция которых обеспечивать правильную укладку полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации, а также ренатуацию повреждённых белков и стабилизацию белков с неустойчивой конформацией.

7.3 Шапероны.

В соответствии с молекулярной массой все шапероны делятся на 6 основных групп. Высокомолекулярные (от 100 до 110 КД)

Ш — 90

Ш — 70

Ш — 60

Ш — 40

низкомолекулярные (от 15 до 30 КД)

7.4 Домен.

ДОМЕН — обособленный участок полипептидной цепи приобретающий пространственную структуру независимую от других участков в процессе формирования третичной структуры и выполняющий определённую биологическую функцию. Так белки крови — альбумины имеют 3 домена, которые выполняют транспортную функцию. По третичной структуре белки делятся на:

7.5 Глобулярные и фибриллярные белки.

VIII. Надвторичная структура белков.

НАДВТОРИЧНАЯ (супервторичная) структура белков — устойчивое расположение в пространстве α-спиралей и β-структур.

IX. Четвертичная структура белков.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА — взаиморасположение нескольких полипептидных цепей (протомеров) в пространстве, одну олигомерную структуру. Основные силы, стабилизирующие четвертичную структуру, являются: нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по принципу комплементарности. Все белки имеют первичную, вторичную и третичную, лишь некоторые — четвертичную структуру, отсюда они выполняют определённые функции.

Конец ознакомительного фрагмента.